It meganisme fan de aksje fan de enzymen

Enzymen (enzymen) - in hege molekulêre gewicht organyske stoffen fan protein natuer, dy't operearje yn it organisme in rol fan biologyske katalysator fungearje.

It meganisme fan de aksje fan de enzymen

Elucidation fan de meganismen ûnderlizzende de catalytic aksje fan de enzymen, is ien fan 'e fûnemintele problemen en aktuele problemen net allinne enzymology, mar moderne biogemy en molekulêre biology.

Lang foardat de enzymen waard beskikber suver en waard elucidated harren aard, wurden binne derfan oertsjûge dat krúsjaal foar enzymatic proses hat in keppeling fan enzyme oan de ûndergrûn. Besiket te finen in kompleks ferbining fan it enzyme mei de ûndergrûn foar in lange tiid net liede ta súkses, lykas dit kompleks is labile, dan hiel hurd decomposes. Mei help fan spectroscopy metoade hat makke it mooglik om te identifisearjen de enzyme-ûndergrûn kompleksen nei catalase, peroxidase, alkohol dehydrogenase, flavinzavisimyh enzymen.

De metoade fan de X-ray analyse hat tastien om in soad wichtige ynformaasje oer de struktuer en catalytic meganismen fan 'e aksje fan de enzymen. Dizze metoade waard brûkt om in ferbining substraat analogen mei enzymen lysozyme en chymotrypsin.

Guon direkte bewiis foar it bestean fan enzyme-substraat kompleksen slagge te krijen ta dêr't ien fan de catalytic syklus fazen fan de enzyme is bûn oan de ûndergrûn troch in covalent bond. In foarbyld is de reaksje fan hydrolyse fan n-nitrophenyl acetate catalyzed troch chymotrypsin. Wannear't mongen mei de enzyme chymotrypsin eter wurdt acetylated op it hydroxyl groep fan de reaktive serine residu. Dit toaniel is fluch, mar atsetilhimotripsina hydrolyse mei de foarming fan acetate en frije chymotrypsin is folle stadiger. Dêrom atsetilhimotripsin sammelet, dat is maklik werkend yn 'e oanwêzigens fan n-nitrophenylacetate.

De oanwêzigens fan 'e enzyme substraat yn' e komposysje kin "catch" troch oerdracht EU onstabiele kompleks yn in net aktyf foarm, bygelyks, de behanneling mei de enzyme-ûndergrûn kompleks fan natrium borohydride it hawwen fan in sterk ferminderjen effekt. Sa'n kompleks yn 'e foarm fan stabile covalent derivative waard ûntdutsen yn de enzyme aldolase. It waard fûn dat de ûndergrûn interacts mei in molekúl e-amino groep lysine.

It substraat reagearret mei de enzyme yn in bepaald diel dat hjit de aktive sintrum fan it enzyme of de aktive gebiet.

Under it aktive sintrum, of kearn, begripe dat part enzyme protein molecule dy't ferbûn is mei de ûndergrûn (en cofactors) en feroarsaket it enzymatic eigenskippen fan de molekúl. De aktive side bepaalt de spesifisiteit en catalytic aktiviteit fan it enzyme en moat wêze in beskate graad fan swierrichheden struktuer oanpast foar nau oanpak en ynteraksje mei in substraat molecule, of syn dielen direkt belutsen by de reaksje.

Under de funksjonele groepen wurde ûnderskiede opnommen yn de "catalytically aktive" diel fan it enzyme en it foarmjen diel jaan fan in spesifike affinity (de bining fan de ûndergrûn foar it enzyme) - de saneamde pin, of "anker" (of adsorption fan it enzyme aktive side).

It meganisme fan de aksje fan de enzymen ferklearret de teory fan de Michaelis-Menten fergeliking. Neffens dizze teory, it proses fynt plak yn fjouwer etappes.

It meganisme fan de aksje fan de enzymen: I Phase

Tusken de ûndergrûn (C) en enzyme (E) in ferbining ûntstiet - foarme EU enzyme-substraat kompleks, wêrby't de ûnderdielen wurde inoar ferbûn troch covalent, ioanyske, wetter en oare biningen.

It meganisme fan de aksje fan de enzymen: IІ faze

It substraat is bleatsteld oan de taheakke enzyme is aktivearre en wurdt beskikber foar de ûnderskate reaksjes fan de EU catalysis.

It meganisme fan de aksje fan de enzymen: IІI poadium

EU begien catalysis. Dy teory wurdt stipe troch eksperimintele stúdzjes.

Ta beslút, IV poadium wurdt karakterisearre troch it útbringen fan de enzyme molekulen E en F. De opienfolging fan transformaasjes fan produkten kinne werjûn wurde as de reaksje: E + S - EU EU - * - E + P.

De spesifisiteit fan enzyme aksje

Elts Enzym beslút, op spesifike substraat of groep fan stoffen, dy't ek yn struktuer. Spesifisiteit fan enzymatic aktiviteiten as gefolch fan de gelikenis fan de aktive side konfiguraasje en substraat. Tidens de ynteraksje fan enzyme-substraat foarme kompleks.